一、热休克蛋白的功能
HSP可提高细胞的应激能力，特别是耐热能力。预先给生物以非致死性的热刺激，可以加强生物对第二次热刺激的抵抗力，提高生物对致死性热刺激的存活率，这种现象称为热耐受。对此现象的分子机制仍不太清楚，但许多研究均发现了HSP的生成量与热耐受呈正相关。
HSP还可调节Na+-K+-ATP酶的活性。某些细胞经热休克丧失的Na+-K+-ATP酶活性可在3℃培养中随着HSP的产生而得到部分恢复。HSP的诱导剂亚砷酸钠亦可使Na+-K+-ATP酶的活性升高。这种现象可被放线菌素D和环已酰亚胺抑制，提示Na+-K+-ATP酶活性升高是一种基因表达的结果，而不是亚砷酸钠直接作用的结果。
有人通过四膜虫属细胞热休克的研究，发现有些HSP具有促进细胞内糖原异生和糖原生成的作用，使细胞内糖原贮量增多，从而提高应激能力。
此外，有人还报道，热、乙醇、亚砷酸钠的预处理不仅能使某些细胞产生热耐受，还能使细胞对阿霉素（adriamycin）的耐受性增强，提示HSP可以增强对各种损伤的抵抗力。
至于在人类的应激中，HSP究竟起什么作用，还知之甚少。
热休克蛋白是生物体内最古老的分子之一，是一种保护性蛋白，受到高温等恶劣环境袭击时，就会被大量合成（正常情况下也有少许存在），从而帮助每个细胞维持正常的生理活动，阻止影响细胞健康的蛋白质相互作用，促进有利于健康的相互作用。如此，不同蛋白质间就形成了稳定而有效的联系机制，极端条件对人体损害就大为减轻。
热休克蛋白能与很多蛋白质分子结合，发挥多种生理功能：帮助氨基酸链折叠成正确的三维结构，清除受损而无法正确折叠的氨基酸链，护送蛋白分子寻找目标分子以免受到其它分子的干扰等。
热休克蛋白不仅会保护对于基本生理过程中不可或缺的蛋白，还会分解受损蛋白，回收合成蛋白的原材料，让细胞内的生理化过程得以平稳运行。因此，当细胞受到很大环境压力时，它的第一反应就是合成更多的热休克蛋白。
二、热休克蛋白的表现
许多小分子热休克蛋白基因一般并不表达，显著表达小分子热休克蛋白一般是细胞受到外部刺激的时候，比如高温刺激。现已发现，除了热刺激之外还有许多物理、化学刺激可以激活小分子热休克蛋白的表达，例如紫外线、射线、机械损伤、酸、氧化剂等等。可见，小分子热休克蛋白是抵御外界不良刺激的重要物质。当将生物的整体、组织、细胞等从其生活的温度范围内急剧地从低温移向高温时，可显著地降低一些蛋白质的合成。例如将果蝇的幼虫或培养细胞从28℃移至35℃时，则几乎大部分的蛋白质合成停止；与此相反，而休克蛋白的合成却反而被促进。这种促进作用主要是在信使RNA的合成（转录）阶段产生的。同样的现象也见于哺乳类动物、培养细胞、原生动物、植物组织和细菌等。另外观察到，由休克以外的其他处理也会发生类似的现象。这种现象的生理意义尚不清楚，但推测是与生物的温度适应现象有关系。
三、热休克蛋白的介绍
热休克蛋白 Heat Shock Proteins(HSPs),是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。许多热休克蛋白具有分子伴侣活性。按照蛋白的大小，热休克蛋白共分为五类，分别为HSP110，HSP90，HSP70，HSP60以及小分子热休克蛋白 small Heat Shock Proteins(sHSPs)( Kyeong et al., 1998)。
四、何谓热休克蛋白简述其生物学功能。
【答案】：热休克蛋白是指细胞在高温或其他应激原作用下所诱导生成或合成增加的一组蛋白质。热休克蛋白的主要功能与蛋白质代谢有关，其功能涉及细胞结构维持、更新、修复、免疫等，但其基本功能为帮助蛋白质的正确折叠、移位、复性及降解。由于其伴随着蛋白质代谢的许多重要步骤，因此被形象地称为'分子伴娘'。在应激时，各种应激原导致蛋白质变性，使之成为伸展的或错误折叠多肽链，其疏水区域可重新暴露在外，易形成蛋白质聚集物，对细胞造成严重损伤。热休克蛋白充分发挥“分子伴娘”功能，防止蛋白质变性、聚集并促进聚集蛋白质的解聚及复性，因而在各种应激反应中对细胞具有保护作用，是体内重要的内源性保护机制。
